8----
Pre
-
18
Slgnalpeptidas
Pro
-
6
-24
-8
-7
-6
-5
-4
(?)
Mutation: Malmö 1
2+
Ca- beroende
membranbunden peptldas
Peptid
585
----8
-3
-2
-1
2
3
4
585
Albumin A
t
----8
Proalbumin med -2 Arg ---.-2 Cys (5%)
Argalbumin
(35%)
t
Mutation: Chrlstchurch
Proalbumin med -1 Arg --. -1 Gin (50%)
Fig. l. Fragmenteringen au preproalbumin under
sekretiomfaserna i hepaloeylen till albumin A. M u–
tationer har bara identifierats hos heterozygoter var–
för normalt albumin (A) alltid utgör 50 %eller mer i
plasma. Malmö l utgör den uanligaste mulalianen
kunskapen om variationer i propeptiden för
att om möjligt kunna bidraga till uppklarande
av propeptidens funktion , men utgör också ett
led i den internationella kartläggningen av al–
bumins variation i olika etniska grupper. Det
långsiktiga målet är att definiera de strukturer
som är avgörande för molekylens förmåga att
optimera blodflödeshastighet och transport av
»fria fettsyror» genom muskelns kapillärer så
att muskelns bränslebehov tillgodoses vid
J.;/inisk kemi
i
Norden l. 199/
där Argalbumin ger katodalt breddökat albumin–
band vid elektrafares genom + l laddningsenhet me–
dan Christchurch ger sekretion av proalbumin med
+
2 laddningsenheter oclz dubbla albuminband
tungt arbete. Hur denna »prestationsmole–
kyls» effektivitet påverkas av punktmuta–
tioner kan komma att tilldraga sig särskilt in–
tresse då den tredimensionella strukturmodel–
len snart blir klar (7).
REFERENSER
l. Brenna n SO et al. (Nr l: l
O
författare.) Hyper–
mutability of CpG dinucleotides in the peptide-
15
