diffust avgränsad zonkan här orsakas avHDL vid
höggradig lipolys. Samma typ av fynd fås om
plasma försätts till 0,1%medSDS, dåmanönskar
klarauppendiffusfårgning izonenmellanalbumin
och a
1
-antitrypsinbanden. Orsakas denna av ökad
HDL-koncentration-vanligen fallet- så får denna
heterogenalipoproteinfraktionenmernegativ ladd–
ning.Av plasmaproteinernaharHDLhögst affini–
tet för SDS.
Albuminzonen.
Denna kan uppvisa fördubbling
eller breddökning i anodal eller katodal riktning.
Detta har förvärvade eller genetiska orsaker. De
vanligare, anodala variantema beror oftast på in–
bindning av läkemedel . Efter parenteral tillförsel
avpenicillinerbildasettkovalentkomplex somhar
samma halveringstid som normala albumin–
molekyler men en extra negativ laddning, varför
den atypiska utsuddningen i anodal riktning syns
i veckor. Hyperbilirubinemi ger också en anodal
utsuddning av albuminet.
Ett 20-tal genetiska albuminvarianter orsakade
av substitutioner som ger en eller två plus- eller
minusladdningarhar fastställts till sinnatur genom
sekvenering. En laddningsenhet ger vid standard–
elektrofores endast en breddökning av fraktionen
men tvåger fördubbling (klassiskbisalbuminemi).
Ses bara en misstänkt breddökning bör elektro–
foresen körasomefteren spädningavplasma1/10.
Den lägre koncentrationen gör då att två skilda
fraktioner kan iakttagas. I flertalet fall med gene–
tiskt inducerad albuminfördubbling är de två frak–
tionernaav samma storleksordningvilket intebru–
karvarafallet vid teurapeutiskt induceradalbumin–
atypi.
Zonen albumin till
<X
1
-antitrypsin.
Ökad intensi–
tet återspeglar högHDL-koncentration.Dennahe–
terogenaproteinfamilj kan färga inheladenna zon
eller uppvisa ett intensitetsmaximum förskjutet in
över a
1
-antitrypsinbandet.
Extraband i zonen ses vanligenhosheterozygo–
ter för någon variant av a
1
-antitrypsin, varvid två
jämnlika band eller ett breddökat band iakttages.
Värdet på a
1
-antitrypsin återspeglar om det atypi–
ska bandet beror på en genetiskt orsakad fördubb–
lingellerej. Izonen straxanodaltoma
1
-bandetkan
i sällsynta fall a-fetoprotein observeras om pati–
enten har en aktiv levercancer.
Utsuddning och breddökning av a
1
-antitryp–
sinbandet i anodal riktning fås vid kraftiga tecken
på inflammation då även orosomukoiden börjar
KliniskKemi
i
Norden, Supplement
J,
1995
svara för viss fårgbindning. Dettaprotein syns inte
viddennormalafärgningenmed bromfenolblåttdå
det höga antalet sura polysackarider på molekyl–
ytan
J!~!"
fil.
ställen för inbindning av färgen.
Zonen mellan
a
1
-antitrypsin och
a
2
-makroglo–
bulin.
Här observeras i det anodala avsnittet olika
bandsomorsakasavmutationerava
1
-antitrypsinets
gen. Om tveksamhet råder om orsaken (band–
intensiteten passar dåligt med värdet för
<X
1
-
antitrypsin) tillgripes immunfixation eller isoelek–
trisk fokusering för typning av a
1
-antitrypsin.
I denna zon kan ibland även komplex mellan
albumin och kappa-kedjor iakttagas hos myelom–
patienter. Dessa komplex är reduktionskänsliga
och försvinner vid tillsats av0,02mol/Lmerkapto–
etanoL
Den normalt synliga enkla eller dubbla, tunna
bandskärpningen anodalt om a
2
-makroglobulins
front representerarGC-globulinsgenetiskavarian–
ter. Här vandrar också a
1
-antikymotrypsin och
inter-a -trypsininhibitor, men båda dessa binder
fårgen dåligt. Enkraftigare infärgning än normalt i
dennazongerhaptoglobinav typ l: l.Dettaprotein
förflyttas lätt ur zonen genom tillsats av hemoglo–
bin iminst halv ekvimolär mängd.
Lätta !g-kedjorkan förekomma i heladennazon.
De suraste, komplettaM-komponenterna av klass
IgAkan i sällsynta fall hittas ända fram i inter- alfa–
zonens anodala del.
Alfa-2-zonen.
Denna är normalt relativt kraftigt
fårgad tack vare en komplex sammansättning av
flera proteiner där a
2
-makroglobulin och hapto–
globiner finns i högst koncentration ( jmf. tab.2).
Dominerar a
2
-makroglobulin genom hög koncen–
trationblirdenanodalateckningen skarpoch inten–
siv. Vid lätt hemolytiskt inslag i provet flyttas
haptoglobin2-1 och 2-2 in i
a
2
-~
1
-zonen
tack vare
HpHb-komplexens lägre mobilitet. Detta fynd är
alltid sekundärt till
in vitro
hemolys vid eller efter
provtagningen. Komplexbindningengör att hapto–
globinvärdet blirosäkert då en del antigena "sites"
blockeras av hemoglobinet. Vid påtaglig
in vitro
hemolys ger det fria hemoglobinet ett band strax
anodalt om transferrinet, där det dåligt färgbara
hemopexinet vandrar.
Mitt i a
2
-~
1
-zonen
synsfibronektinet normalt som
ett tunnt band i plasma- ,men inte i serumprov, då
hälften där bundits till fibrinet.
Transferrinzonen.
I dess framkant kanC3c upp-
9
