Klinisk Biokemi i Norden Nr 4, vol. 10, 1998 - page 17

dre grad enn DEA. Derfor vii ALP aktiviteten
reduseres ved overgang fra DEA til AMP buffer.
IFCC metoden inneholder også zink og en buffer
(HEDTA) som kontrollerer Zn- og Mg-ionekon–
sentrasjonen i reaksjonsblandingen.
LD
Problemet med SCE metoden har vrert at man på
grunn av "substrate-depletion" får avtagende
reaksjonshastighetmed tiden. Fall iopptill0-15%
i IS?)pet av ett minuti kan sees. SCE rekamman–
dasjonen forutsetter derfor en måleperiode på 15-
30 sek. etter start av reaksjonen. Dette var mulig
den gang de fleste laboratorier brukte LKB
enzymanalysatorer, men ikke i dag med tallrike
automatmaskiner som anvender vesentlig lengre
og forskjellige tidsintervall for avlesingen. Ved å
snu enzymreaksjonen og startemed !aktat isteden–
for pyruvat som IFCCmetoden gjS?lr, vii dette pro–
blemet bli betydelig redusert. ForLD er bruken av
IFCCmetoden enda ikke så utbredt,men etterhvert
som nye automatmaskiner blir introdusert, vii
situasjonen endre seg. Norden vii derfor av
kvalitetsmessigehensyn påskynde denne utvikling–
en.
Amytase
Den nylig publiserte IFCC metoden anvender et
såkalt ethyliden blokkert substrat, «Enzyme Pro–
tected Substrat" (EPS). Mange amylasemetoder i
bruk i dag anvender substrat med 7 glykosyl-en–
heter og para-nitrophenol som signalmolekyl
(PNPG7), men uten at de er blokkert som i IFCC
rekommandasjonen. Glukosidasen vil da kunne
spalte det komplette substrat og derved redusere
nS?)yaktigheten av bestemmelsen. IFCC metoden
har også andremetodologiske fordeler,og arbeids–
gruppen mener det derfor er riktig å ta den i bruk
nå som den fremstilles kommersielt av flere fabri–
kanter. Da antistoff som blokkerer spyttamylase
er kommersielt tilgjengelig i dag, mener arbeids–
gruppen også det ville vrere S?)nskelig at laboratori–
ene heretter besterute pankreas amylase direkte.
Det er jo dette isoenzym som har klinisk betyd–
ning. Men styret i NFKK vedtok at også dette var
en sak for de enkelte nordiske fareninger å vurde–
re.
Klinisk Kemi
i
Norden 4. 1998
Probierner ved bruk avVitros tf}rrkjemi
metoder
OrthoClinical Diagnostics sommarkedsfS?)rerVit–
ros-instrumentene har naturlig nok probiernermed
å bruke IFCC metodene i sine slides. Her er det
mange spesielie forhold som har innvirkning på
reagensvalgetDe har ingenplanerom åendredem,
i hvertfall på det nåvrerende tidspunkt De vii hel–
ler ikke endre sine referansemetoder fore!S?)pig. For
ALP bruker de som referansemetode en lignende
metode som IFCC metoden, men med meget
hS?)yereAMP-konsentrasjon (21 ). De benytter også
AMP som buffer i slidene. Dette gir altså en for–
bedring for Vitros-brukere som nå konverterer
resultatene til SCE metodikk, som anvender en
annen buffer. For LD og Amylase bruker Vitros
ikke IFCC metodikk, hverken som referanse–
metode eller i sine slides. For amylase anvendes
PNP-maltopentaosid som substrat i referanseme–
toden og amylopektin ideres slides, for LD startes
reaksjonen med pyruvat begge steder, og man må
etterkonverteringen brukenyeomregningsfaktorer
til IFCC-verdier.
I
et fors!llk på å beregne nyeomregningsfaktorer
forVitros, harRadiumhospitalet iOslo samarbeidet
med overlege Lars Eikvar ved Klinisk kjemisk
avd., Ullevål sykehus iOslo. 140utvalgte pasient–
sera ble analysert med IFCC metodikk på deres
COBAS Integra900 fra Roche, og deretter påVit–
ros 950 ved Radiumhospitalet Beregnede om–
regningsfaktorer ble da ca. 0.4 for LD og 0.9 for
bådeALPogAmylase. Korrelasjonskoeffisienten
var henholdsvis 0.977, 0.995 og 0.966 for de 3
enzymene i denne undersS?)kelsen. I dag er de tils–
varende faktorer 0.77, 2.3 og for amylase 3.39med
en intercept på25, svarendetilat enzymaktiviteten
vedSCEmetodikkermeget h!llyere ennmed IFCC
metodene.
Andre medlemmer av den nordiske enzym–
gruppen vii også gjS?)re lignende sammenligninger,
slik at vi har best mulige omregningsfaktorer
tilgjengelig for de nordiskeVitrosbrukere nårme–
todeendringene skal settes i verk fra januar 2000.
Referanseområder
For alle 3 enzymene vii referanse områdene re–
duseres betydelig, for ALP og LD til omtrent det
halve, for totalamytase til nesten
1
/
4
av verdiene
119
1...,7,8,9,10,11,12,13,14,15,16 18,19,20,21,22,23,24,25,26,27,...36
Powered by FlippingBook